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 2. Les enzymes

I- Questionnaire à choix multiple
1) Une molécule d'enzyme :
A- Est un polymère de nucléotides
B- Est une protéine
C- Est un biocatalyseur
D- Rend possible une réaction énergétiquement impossible
E- Est modifiée à la fin de la réaction à laquelle elle participe
2) Dans les cellules :
A- Les enzymes sont des protéines "de luxe"
B- Les enzymes sont des protéines "d'entretien"
C- Toutes les enzymes sont en solution dans le cytosol
D- Les enzymes sont interchangeables : elles peuvent catalyser n'importe quelle réaction
E- L'expression d'une enzyme particulière dépend de l'information génétique
3) L'activité d'une enzyme :
A- Ne dépend pas de la température
B- Ne dépend pas du pH
C- Dépend des conditions de milieu
D- Peut être appréciée par la vitesse initiale de la réaction
E- Peut être abolie par chauffage à une température élevée
4) Les enzymes :
A- Sont responsables du métabolisme cellulaire
B- Ne dépendent pas des gènes
C- Sont une des caractéristiques du vivant
D- Ont une forme déterminée dans l'espace
E- Agissent à distance sur leur(s) substrat(s)

II- Corriger des affirmations inexactes
Corriger les affirmations inexactes suivantes pour rétablir leur exactitude :
1) L'activité d'une enzyme augmente proportionnellement à l'augmentation de température du milieu réactionnel.
2) Une enzyme est modifiée par la réaction chimique à laquelle elle participe.
3) On appelle site actif la région du substrat qui se lie à l'enzyme.
4) Toutes les enzymes sont des hydrolases. 
5) Les amylases sont des oxydoréductases.

III- Exercice
Cinétique enzymatique et inhibition
La figure ci-dessous montre la cinétique d'une réaction enzymatique en absence et en présence d'une substance I ajoutée dans le milieu réactionnel contenant du substrat S en excès.

1) Décrire et interpréter le tracé 1.
2) Comparer les tracés 1 et 2.
3) Sachant que les molécules de la substance I ont une structure tridimensionnelle voisine de celle des molécules de substrat, proposer une interprétation moléculaire des résultats observés.

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Didier Pol © 2002 
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